Purificación, caracterización fisicoquímica y cinética y papel fisiológico de tres isoenzimas de la glutamato deshidrogenasa del alga verde unicelular chlamydomonas reinhardtii

  1. MOYANO CAÑETE, ENRIQUETA

Universidad de defensa: Universidad de Córdoba (ESP)

Año de defensa: 1992

Tribunal:
  1. José María Marinas Rubio Presidente/a
  2. Francisco Castillo Rodríguez Secretario/a
  3. Vicente Conejero Tomás Vocal
  4. Francisco García Blanco Vocal
  5. Luis Franco Vera Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 33487 DIALNET

Resumen

En este trabajo se han aislado y purificado tres isoenzimas del glutamato deshidrogenasa de chlamydomonas reinhardtii inespecificas para el piridin nucleótido y que responden de modo diferente a diversas condiciones ambientales y de estrés. Estas tres isoenzimas se han purificado hasta homogeneidad electroforética y presentan características fisicoquímicas y cinéticas similares a las de otras glutamato deshidrogenasas en plantas superiores y algas verdes unicelulares. La síntesis de las tres isoenzimas está localizada en el citoplasma, mientras que su actividad se localiza en mitocondrias, como ocurre para la gdh constitutiva de algas y plantas superiores. Las tres isoenzimas de la gdh de chlamydomonas reinhardtii juegan un papel importante en el metabolismo del nitrógeno y del carbono y, posiblemente son enzimas anapleróticas relacionadas con el aporte de 2-oxoglutarato y/o glutamato para el mantenimiento del ciclo glutamina sintetasa/glutamato sintasa o para el suministro de carbono al ciclo de los ácidos tricarboxilicos en condiciones de disminución o carencia del mismo en ciertas condiciones fisiológicas.