Purificacion y caracterizacion de las dipeptidilpeptidasas del musculo esqueletico porcino

Laburpena

Se han conseguido purificar hasta homogeneidad y caracterizar con éxito por primera vez las cuatro dipeptidilpeptidasas conocidas hasta el momento a partir del tejido muscular. De cada enzima se han determinado las características más importantes: masa molecular, pH y temperatura óptimos, activadores/inhibidores, especificidad de sustrato y cinética. Basándose en los resultados obtenidos, cabe esperar una participación importante de las actividades DPP I y DPP IV tanto en la maduración de la carne como en la industrialización de los productos carnicos curados. Por el contrario, la baja actividad que se supone deben expresar la DPP II y DPP III en las condiciones del músculo postmortem indican que, unicamente se produciría una generación relevante de dipépticos en los productos cárnicos de curado largo. Las condiciones de determinación de la actividad de la DPP III muscular, tal y como se describen en la bibliografía, no han sido las idóneas, por lo que se presenta un nuevo protocolo para el ensayo rutinario de esta enzima. Se ha confirmado la presecia de péptidos de pequeño tamaño, principalmente dipéptidos, en las fracciones sabrosas obtenidas a partir de un extracto de jamón. Esto prueba la importancia que las dipeptidilpeptidasas pueden tener en la bioquímica de los productos cárnicos curados, contribuyendo a la generación del aroma y sabor típico de los mismos.