Modo de acción de las proteínas insecticidas de Bacillus thuringiensis activas contra plagas de himenópteros, coleópteros y lepidópteros

  1. García-Robles, Inmaculada
Dirigida por:
  1. Amparo C. Martínez-Ramírez Director/a
  2. María Dolores Real García Directora

Universidad de defensa: Universitat de València

Año de defensa: 1999

Tribunal:
  1. Concepción Abad Mazarío Presidenta
  2. María Dolores Garcerá Zamorano Secretaria
  3. Alejandra Bravo de la Parra Vocal
  4. Axel Gruppe Vocal
  5. Juan Ferré Vocal
Departamento:
  1. GENÈTICA

Tipo: Tesis

Resumen

La bacteria insecticida Bacillus thuringiensis es el microorganismo más ampliamente utilizado en la preparación de insecticidas biológicos. En la actualidad se preparan formulaciones para el control de lepidópteros, coleópteros o dípteros. Sin embargo, se conocen pocas cepas de esta bacteria con actividad insecticida frente a himenópteros plagas de bosque como Diprion pini o Cephalcia abietis. En este trabajo se ha caracterizado el modo de acción de la cepa PS86Q3 sobre este orden de insectos. Se ha demostrado que las protoxinas de esta cepa son procesadas por proteasas del tipo tripsina del intestino larvario a una proteína de 75 KDa, la cual retiene la actividad insectivida, es capaz de unirse específicamente a proteínas de membrana de estos insectos e inducir la formación de poros en dichas membranas intestinales. Por otro lado se ha profundizado en el modo de acción de toxinas de Bacillus thuringiensis en coleópteros plaga de interés para la agricultura (Leptinotarsa decemlineata y Tenebrio molitor) comprobando que toxinas del tipo Cry3 se une específicamente a vesísulas de membrana intestinal de estos insectos, induciendo la formación de poros en las mismas. Finalmente, se ha comprobado, en lepidópteros plagas de bosque (Thaumetopoea pityocampa, Lymantria monacha y Lymantria dispar), que la unión de la toxina Cry1Ab, al intestino medio y a las proteínas allí presentes, es dependiente del momento del desarrollo larvario, disminuyendo conforme avanza éste. Además se ha localizado para Thaumetopoea pityocampa un posible receptor de esta toxina, la apolipoforina I.