Unraveling the role of Arabidopsis ALIX in the trafficking and turnover of abscisic acid receptors

Resumen

El tráfico endosomal permite a las plantas controlar la abundancia de proteínas transmembrana y proteínas solubles asociadas transitoriamente a ella como ocurre con los receptores de ácido abscísico de la familia PYR/PYL/RCAR (PYRABACTIN RESISTANCE1/PYR1-LIKE/REGULATORY COMPONENTS OF ABA RECEPTORS). La degradación vacuolar de estos receptores ocurre a través de la ruta endosomal y está mediada por FYVE DOMAIN PROTEIN REQUIRED FOR ENDOSOMAL SORTING 1 (FYVE1) y VACUOLAR PROTEIN SORTING 23A (VPS23A), dos proteínas pertenecientes al complejo ESCRT-I (endosomal sorting complex required for transport). Tanto FYVE1 como VPS23A son capaces de interaccionar con ALIX (ALG-2 INTERACTING PROTEIN-X), una proteína asociada al complejo ESCRT-III. Sin embargo, la relevancia funcional de dichas interacciones y su implicación en la selección y tráfico de proteínas cargo se desconoce. En este trabajo mostramos cómo la proteína ALIX de Arabidopsis thaliana es capaz de interaccionar directamente con los receptors de ABA en endosomas tardíos, provomiendo su degradación. De hecho, alteraciones en la función de ALIX conducen a una acumulación de los receptores de ABA y a una localización subcelular alterada de los mismos. En línea con esto, los mutantes de pérdida de función alix-1, muestran hipersensibilidad al ABA durante el desarrollo y en el cierre estomático, revelando un nuevo papel de la maquinaria ESCRT en el control de la pérdida de agua a través de los estomas. Estas respuestas de hipersensibilidad que presentan los mutantes alix-1 son suprimidas cuando se elimina parcialmente la actividad de los receptores de ABA, lo cuál apoya la idea de que ALIX afecta las respuestas al ABA controlando principalmente la estabilidad de sus receptores. La proteína mutante ALIX-1 muestra una menor interacción con VPS23A y con los receptores de ABA, proporcionando una base molecular que explica la hipersensibilidad al ABA observada en los mutantes alix-1. Nuestro estudio desvela por tanto un nuevo mecanismo de regulación negativa de la ruta del ABA, que actuando a través de la proteína ALIX para controlar la acumulación de PYR/PYL/RCAR específicos.